Torbiele obszaru szczękowo-twarzowego to zmiany, które powodują niszczenie kości szczęk. Prawdziwe torbiele są wyścielone nabłonkiem i otoczone łącznotkankową torebką. Podczas wzrostu może dochodzić do resorpcji sąsiednich struktur, przemieszczenia zębów, parestezji, a nawet asymetrii twarzy czy złamań patologicznych. Etiologia powstania torbieli zębopochodnych najczęściej ma podłoże rozwojowe lub zapalne (ryc. 1, 2)¹. Poszukuje się markerów, które mogą mieć znaczenie w powstawaniu i rozwoju zmian o charakterze torbieli. Potencjalną rolę mogą odgrywać metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej (MMP – matrix metalloproteinase). Są to enzymy proteolityczne, które uczestniczą w procesach hydrolizy wiązań peptydowych białek macierzy zewnątrzkomórkowej (ECM – extracellular matrix)^2-4.

Metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej

Pierwsze doniesienia w literaturze na temat metaloproteinaz macierzy zewnątrzkomórkowej pojawiły się w 1962 r., kiedy to opisano MMP jako enzymy odpowiadające za degradację kolagenu w ogonie kijanki⁵. Metaloproteinazy stanowią rodzinę endopeptydaz⁶. Większość MMP jest zbudowana z 4 domen: N-końcowej pro-domeny, domeny katalitycznej, łącznika oraz C-końcowej domeny hemopeksyny. Każda MMP jest zbudowana z przynajmniej jednej prodomeny i jednej domeny katalitycznej. W skład domeny katalitycznej wchodzi sekwencyjny motyw aminokwasowy (HExxHxxGxxH), który zawiera 3 reszty histydynowe, odpowiedzialne za wiązanie jonu cynku. Natomiast prodomena zawiera resztę cysteinową, która może blokować aktywność enzymatyczną MMP. W przypadku metaloproteinaz membranowych występuje dodatkowa transbłonowa domena, która kotwiczy MMP do powierzchni komórki. Domena propeptydu składa się z łańcucha 80 aminokwasów i zawiera resztę cysteiny. Domena katalityczna wykazuje aktywność proteolityczną i składa się z łańcucha 170 aminokwasów. Zawiera jony cynku (jeden jon katalityczny, jeden strukturalny) oraz jony wapnia. Za swoistość substratową odpowiada miejsce aktywne enzymu^7,8. Domena hemopeksyny odpowiada za zdolność wiązania substratów, oddziaływanie z inhibitorami, wiązanie z tkankowym inhibitorem metaloproteinazy TIMP (tissue inhibitors of metalloproteinase). Składa się z ok. 200 aminokwasów. Domena hemopeksyny jest konieczna w procesie trawienia kolagenu przez kolagenazy⁹. Metaloproteinazy poszczególnych grup różnią się budową podjednostek¹⁰. Poza elementami budulcowymi występującymi w każdej z grup MMP, każda z nich ma elementy charakterystyczne dla siebie, związane z pełnioną przez nie funkcją¹⁰. Za produkcję MMP odpowiadają komórki tkanki łącznej, limfocyty, neutrofile, makrofagi, fibroblasty, osteoblasty oraz komórki śródbłonka.