Opis badania
Pytanie, co jest przyczyną tego, że białka zawarte w niektórych pokarmach stają się alergenami i indukują objawy nietolerancji u niektórych chorych, ciągle pozostaje bez odpowiedzi. Celem pracy Roth-Walter i wsp. było zbadanie właściwości białek mleka: α-laktoalbuminy,
β-laktoglobuliny i kazeiny, w postaci natywnej oraz po poddaniu ich procesowi pasteryzacji. Badacze oceniali strukturę antygenów, zdolność do wchłaniania ich przez enterocyty oraz do indukcji anafilaksji w warunkach in vitro i in vivo. Zastosowano model zwierzęcy – myszy szczepu C3H/HeJ, u których indukowano nietolerancję mleka, a następnie poddawano doustnym próbom prowokacyjnym. Potwierdzono, że α-laktoalbumina i β-laktoglobulina, w przeciwieństwie do kazeiny, łatwo przechodzą przez błony komórkowe enterocytów w warunkach in vitro i in vivo. Proces pasteryzacji prowadził do agregacji α-laktoalbuminy i β-laktoglobuliny, co w istotnym stopniu zmniejszało ich wchłanianie przez enterocyty. Co więcej, agregaty te były wychwytywane przez kępki Peyera i indukowały produkcję przeciwciał oraz cytokin związanych z odpowiedzią typu Th2. Ponadto wyłącznie rozpuszczalne postaci α-laktoalbuminy i β-laktoglobuliny były zdolne do wywołania objawów anafilaksji u uczulonych wcześniej zwierząt.
Następny artykuł: