Tymczasem w 1938 roku austriacki chemik Felix Haurowitz wykazał, że kiedy tlen reaguje z heksagonalnymi płytkami deoksyhemoglobiny, dochodzi do całkowitej dezorganizacji jej struktury, a w jej miejsce kształtują się miokloniczne, igłowate struktury oksyhemoglobiny. Tym samym zdołano udowodnić, że czynnikiem inicjującym zmiany w hemoglobinie jest tlen. Przypadkiem rok wcześniej Haurowitz spotkał się ze swoim powinowatym, liczącym sobie niespełna 24 lata, wówczas świeżo upieczonym studentem chemii Maxem Perutzem. Kiedy po latach Max Perutz powracał myślą do tego spotkania, nie miał najmniejszych wątpliwości, że zmieniło ono całkowicie jego życie. Wychowanek Uniwersytetu w Wiedniu zainteresowany był krystalografią, przy czym jak wyznawał, bez sprecyzowanego czy wymarzonego kierunku badań. W tym czasie zajmował się zmianami w strukturze form krystalicznych lodowców, co bardziej wiązało się z jego pasjami alpinistycznymi niż naukowymi. Nie znaczy to jednak, że nie miał na tym polu pierwszych znaczących osiągnięć, ustalając m.in. charakter mechanizmu przekształcania się śniegu w lód. Warto wspomnieć, że podczas II wojny światowej brał udział w jednym z osobliwszych projektów brytyjskiej armii, który zakładał skonstruowanie niezatapialnego lotniskowca. Jego głównym budulcem miał być lód! Ostatecznie ze względów finansowych i z powodu problemów logistycznych sprawę porzucono i lodowy lotniskowiec nigdy nie wyszedł poza wstępną fazę analiz.

Wracając do rozmowy z 1937 roku, to właśnie wówczas Felix Haurowitz wskazał Perutzowi, jak istotne stały się ostatnie wyniki prac nad hemoglobiną, dodając przy tym, że najlepszym miejscem do zgłębiania jej tajemnic jest Cambridge, gdzie tworzono nowe zespoły badawcze pracujące nad szeroko pojętymi zagadnieniami biochemii. Zebrawszy odpowiednie fundusze i zyskawszy rekomendację swojego wiedeńskiego profesora, Perutz zdecydował się na wyjazd do Anglii, by już na przełomie lat 30. i 40. rozpocząć intensywne badania nad molekularną strukturą dostrzeżonych przez Paulinga i innych badaczy przemian hemoglobiny. Wykorzystał w nich wzorzec dyfrakcji kryształów hemoglobiny w świetle promieniowania rentgenowskiego podczas różnych stadiów jej chemicznych przemian. Mijały lata, a pomimo usilnych starań nie zdołał jednak osiągnąć zadowalających rezultatów, a obrazy, które udało mu się zarejestrować, były dalece niepełne. Kiedy do jego laboratorium w Cambridge przybył śmiało wkraczający w królestwo biologii fizyk Francis Crick, Perutz tkwił w martwym punkcie. Przybysz szybko wdrożył się w prace „drużyny z Cambridge”, wykazując wzrastające zainteresowanie budową białek.

W drodze do Nobla

Na początku lat 50. Perutz rozpoczął intensywne badania nad strukturą chemiczną protein wchodzących w skład wełny i włosów, starając się dotrzeć do bliższego pokrewieństwa chemicznego białek z hemoglobiną. By zyskać pewność, musiał jednak poznać strukturę hemoglobiny i potencjalnie pokrewnych białek. Było to zatem równanie z dwiema niewiadomymi, którego rozwiązanie rysowało się mgliście. Tymczasem już w 1951 roku Linus Pauling poprawnie zidentyfikował podstawy strukturalne białek, wyodrębniwszy tzw. helisę α oraz arkusz β. Ustalenia Paulinga przełamały długotrwały impas, otwierając drogę innym badaczom. W 1953 roku Francis Crick, współpracując z Jamesem Watsonem, a korzystając ze znakomitych wyników Rosalind Franklin, przedstawił model podwójnej helisy DNA. Cztery lata później uczeń i współpracownik Perutza John Kendrew przedstawił po raz pierwszy pełną strukturę białka – mioglobiny, która jak słusznie przypuszczał, jest bliska hemoglobinie. Jednak „szkarłatna dama” nadal zazdrośnie strzegła swoich tajemnic, a Perutz czuł się wciąż bezradny. Analiza struktur kryształów z zastosowaniem metody rentgenografii strukturalnej, którą wspomniana Rosalind Franklin doprowadziła do perfekcji, sprawdziła się już wielokrotnie. W przypadku hemoglobiny jednak wciąż zawodziła. Światełkiem w tunelu okazał się tekst Augusta Riggsa z Harvardu, w którym autor wskazywał, że istnieje możliwość przyłączenia do hemoglobiny atomów ciężkich pierwiastków, a konkretnie rtęci. To było to, na co Perutz tak długo czekał. Kiedy zbadał w świetle rentgenografii strukturalnej zmodyfikowaną wedle propozycji Riggsa hemoglobinę, dostrzegł wyraźnie zmiany w układzie interferencji konstruktywnej. Wiedział, że po latach bezowocnych prób znalazł klucz do rozwiązania problemu. I po raz kolejny jego entuzjazm zaczął gasnąć. Uzyskiwane projekcje dyfrakcji nie były w stanie złożyć się na trójwymiarowy obraz hemoglobiny. Po wielu bezowocnych próbach, zmieniając kąty ustawienia aparatu RTG, Perutz uzyskał w końcu klarowny obraz hemoglobiny. Publikacja wyników odbyła się w 1960 roku na łamach „Nature”, a dwa lata później, wraz z Johnem Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla z chemii. W tym samym roku z fizjologii nagroda została przyznana Francisowi Crickowi, Jamesowi Watsonowi i Maurice’owi Wilkinsowi za ich pracę nad DNA.